遍在蛋白（Ubquitin）（Ub）是在整个真核细胞中发现的高度保守的76个氨基酸蛋白。Ub介导的信号传导调节着大量的细胞过程，包括靶向的蛋白质降解，细胞周期进程，DNA修复，蛋白质运输，炎症反应，病毒出芽和受体内吞作用。其中目标蛋白用单个或多个单体的Ub（附着在底物上多个位点的单体Ub）或聚合物的Ub链标记（Fushman and Walker，2010）。近的论证表明，泛素本身可以通过PTEN激酶诱导的假定激酶1（PINK1）的磷酸化作用进行修饰，这为连接细胞中两个重要的信号通路提供了重大突破。磷酸化和泛素化（Kane等人，2014； Kazlauskaite等人，2014； Koyano等人，2014）。几项研究表明，PINK1将Ser65上的泛素直接磷酸化，该残基也是Parkin Ubl域共有的残基（Kane等，2014； Kazlauskaite等，2014； Koyano等，2014）。Parkin被Ser65磷酸化的泛素激活，其方式与泛素与靶蛋白上赖氨酸残基结合的能力无关。人们认为，Parkin引发和激活的机制是通过在Ser65上PINK1磷酸化诱导的构象变化，然后在RING1域上结合PINK1 Ser65磷酸化的泛素而发生的，从而优化了Parkin的泛素化活性（Kazlauskaite等人，2014年； Koyano et al。，2014）。
磷酸化蛋白质组学研究已经发现了几种磷酸化肽，它们与泛素蛋白酶体途径（UPP）的蛋白质具有同源性，包括泛素（已鉴定出pThr7），泛素类似物修饰剂和含有泛素结合结构域的蛋白质（Bian等，2014; Bennetzen等，2010； Kettenbach等，2011； Sharma等，2014）。
因此，在这种磷酸蛋白质组学研究中已经确定的磷酸化泛素的生物素化形式提供了探测这些物种在信号传导途径中可能作用和功能的工具（例如在下拉/捕获分析中）。
生物素-Ahx-泛素（pThr7）（Cat＃60-0203-050）是一种磷酸化的泛素，可与非磷酸化的对照生物素-Ahx-泛素（合成）（Cat＃60-0201-050）一起用于实验中。
参考：
Bennetzen MV，Larsen DH，Bunkenborg J，Bartek J，Lukas J和Andersen JS（2010）在DNA损伤反应过程中，核蛋白质组的位点特异性磷酸化动力学。分子细胞蛋白质组学，9，1314-1323。
边燕，宋C，程K，董敏，王芳，黄洁等。（2014）一种酶辅助的RP-RPLC方法，用于深入分析人肝磷酸化蛋白质组。蛋白质组学杂志，96，253-262。
Fushman D和Walker O（2010）使用分子模型探索了聚泛素构象的连锁依赖性。Journal of Molecular Biology，395，803-814。
Kane LA，Lazarou M，Fogel AI，Li Y，Yamano K，Sarraf SA等人（2014）PINK1磷酸化泛素以激活Parkin E3泛素连接酶活性。J Cell Biol，205，143-153。
Kazlauskaite A，Kondapalli C，Gourlay R，Campbell DG，Ritorto MS，Hofmann K等。（2014）Parkin被Ser65处泛素的PINK1依赖性磷酸化激活。生物化学杂志，460，127-139。
Koyano F，Okatsu K，Kosako H，Tamura Y，Go E，Kimura M等人（2014）泛素被PINK1磷酸化以激活Parkin。自然，510，162-166。
Sauve V和Gehring K（2014）磷酸化的泛素：Parkin激活中PINK1的新阴影。细胞研究，24，1025-6。
Sharma K，D'Souza RC，Tyanova S，Schaab C，Wisniewski JR，Cox J等人（2014）超深层人类磷酸化蛋白质组揭示了基于Tyr和基于Ser / Thr的信号转导的*调节性质。Cell Rep，8，1583-1594。
Shiromizu T，Adachi J，Watanabe S，Murakami T，Kuga T，Muraoka S等人（2013）鉴定neXtProt数据库中的缺失蛋白和PhosphoSitePlus数据库中未注册的磷酸肽，这是以染色体为中心的人类蛋白质组计划的一部分。J蛋白质组研究，12，2414-2421。
